コラーゲン (Collagen) は、真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成する蛋白質のひとつで、多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全蛋白質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンの原料はコラーゲンであり、化粧品、医薬品などにも様々に用いられている。
コラーゲン蛋白質のペプチド鎖を構成するアミノ酸は、"―(グリシン)―(アミノ酸X)―(アミノ酸Y)―" と、グリシンが3残基ごとに繰り返す一次構造を有する。この配列は、コラーゲン様配列と呼ばれ、コラーゲン蛋白質の特徴である。例えば、I型コラーゲンでは、この "―(グリシン)―(アミノ酸X)―(アミノ酸Y)―" が1014アミノ酸残基繰返す配列を持っている。(アミノ酸X) としてプロリン、(アミノ酸Y) として、4(R)ヒドロキシプロリン（プロリンが酵素によって修飾されたもの）が多く存在する。この1本のペプチド鎖はα鎖と呼ばれ、分子量は10万程度である。
多くの型のコラーゲンでは、このペプチド鎖が3本集まり、縄をなうようにお互いに巻きついて、らせん構造を形成する。これがコラーゲンの構成単位であり、トロポコラーゲンと呼ばれる。トロポコラーゲンを作る際、1本1本のペプチド鎖は、左巻きのポリプロリンII型様の二次構造をとり、3本のペプチド鎖は、お互いに1残基分ずつずれて、グリシンが中央に来るようなゆるい右巻きのらせん構造を形成する。I型コラーゲンの場合、その長さはおよそ300nm、太さは1.5 nmほどである。
このトロポコラーゲンが、少しずつずれてたくさん集まり、より太く長い線維を作る場合があり、これはコラーゲン細線維 (collagen fibril) と呼ばれる。例えば、骨や軟骨の中のコラーゲンは、このコラーゲン細線維をつくっており、骨基質、軟骨基質にびっしりと詰まっている。コラーゲン細線維は透過型電子顕微鏡で観察することができる。コラーゲン細線維には、ほぼ65 nm周期の縞模様が観察される。コラーゲン細線維の太さは通常、数十〜百数十 nm程度である。この太さは、そのコラーゲン細線維を作っているコラ−ゲンの各型の割合などによって決まることがわかっている。
コラーゲン細線維は、更に多くが寄り集まって、結合組織内で強大な線維を形成する場合がある。これがコラーゲン線維（膠原線維;こうげんせんい、collagen fiber）である。コラーゲン線維の太さは数μm〜数十μm程度で、適切な染色をおこなうと、光学顕微鏡でも観察することができる。コラーゲン線維は皮膚の真皮や腱などにはびっしりとつまっている。
コラーゲンは、様々な結合組織に、力学的な強度を与えるのに役立っている。若干の弾力性もある。特に、腱の主成分は上述のコラーゲン線維がきちんとすきまなく配列したもので非常に強い力に耐える。腱には、筋肉が発生した引っ張り力を骨などに伝え、運動を起こす際に非常に強い力がかかる。また、骨や軟骨の内部では、びっしりと詰め込まれたコラーゲン細線維が、骨や軟骨の弾力性を増すのに役立っており、衝撃で骨折などが起こることから守っている。また、皮膚の弾力性や強度に役立っている、などである。
一方、こうした従来から知られている機能とは別に、コラーゲンが、それに接する細胞に対して、増殖、分化シグナルを与える、情報伝達の働きも担っていることがわかってきている
